Ферментативная активность спинномозговой жидкости больных различными формами нейросифилиса. Часть 1

Нарушения в работе ферментативной системы

Ткань головного мозга богата различными ферментами, что связано с высокой интенсивностью происходящих в ней обменных процессов. В этой связи любая перестройка работы структур нервной системы будет приводить не только к дисфермен- топатии ткани мозга, но и к изменению активности энзимов в ликворе.

Трансаминазы (АлАТ, АсАТ) катализируют межмолекулярный перенос аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами. Они играют ключевую роль в процессах синтеза и распада ами-нокислот. АлАТ катализирует перенос аминогрупп от большин-ства аминокислот с образованием аланина из пирувата. Покольку константа равновесия этой реакции близка к единице, переаминирование является легко обратимым процессом.
Это позволяет АлАТ функционировать в процессах катаболизма и анаболизма аминокислот. АсАТ катализирует взаимопревраще-ния аспартата и оксалоацетата. Эти реакции являются клю-чевыми в процессах окислительного фосфорилирования, поэтому повышение содержания АсАТ маркирует митохондриальное повреждение и свидетельствует о более глубоких изменениях в тканях.
К тканям с высоким содержанием АсАТ относят сердечную мышцу, скелетную мускулатуру, головной мозг, печень, почки. Наибольшая активность АлАТ прослежена в тканях печени, поджелудочной железы, сердца, головного мозга, скелетных мышц. Активность АсАТ в большинстве тканей значительно выше, чем АлАТ. В головном мозге АсАТ распределяется в основном в коре, в белом веществе его меньше. АсАТ содержится в митохондриях нейроцитов и глиальных клеток, АлАТ - преимущественно в цитоплазме клеток.

ЛДГ является гликолитическим ферментом, относящимся к группе дегидрогеназ, катализирующим постоянно происходящий в мозговой ткани процесс восстановления пировиноградной кислоты в молочную. Содержание ЛДГ в мозговых структурах - одно из самых высоких среди всех тканей организма. Причем его активность в сером веществе мозга выше, чем в белом. Неповрежденный ГЭБ препятствует проникновению сывороточного и эритроцитарного ЛДГ в ликвор. Повышение значений энзима в СМЖ отмечено у больных бактериальными менингитами, при опухолях и травмах мозга, судорожном синдроме.

ГГТП переносит глютаминовую кислоту от глутатиона (или другого у-глутамилпептида) на акцепторный пептид или на L- аминокислоты. К мозговым структурам с наиболее высоким содержанием этого фермента относят эпителиальные клетки хореоидальных сплетений. Повышение содержания ГГТП в ликворе может происходить при менингитах (особенно при бактериальных), геморрагических и ишемических инсультах, после воздействия высотной гипоксии.

КФК (креатинкиназа) относят к димерным ферментам, он расщепляет креатинфосфат (при участии АДФ) с образованием креатина и АТФ. Наибольшее содержание энзима отмечено в тканях скелетных и сердечной мышцы, головного мозга. Структурно КФК состоит из двух различных мономеров М и В, составляющих присутствующие в организме изоэнзимы - ВВ, MB и ММ, каждый из которых является специфичным для опреде-ленных тканей. Так, высокое содержание КФК-ВВ отмечено в мозговых структурах (нейроны, астроциты), тканях гладких мышц; КФК-МВ и КФК-ММ - в сердечной мышце; КФК-ММ в скелетной мускулатуре. Повышение содержания КФК установлено при инфекциях ЦНС, особенно бактериальной природы, а также травмах мозга, ишемических процессах в мозговых структурах.

Изучению содержания ферментов в ликворе больных сифи-лисом посвящены единичные работы. Между тем при другом специфическом процессе - туберкулезном менингите - актив-ность вышеперечисленных энзимов в ликворе достаточно вы-сока; более того, в некоторых случаях они не менее информа-тивны, чем данные о содержании белка и цитоза.